Pendahuluan
· Istilah protein
diperkenalkan pada tahun
1830-an oleh pakar kimia
Belanda bernama Mulder. Ia
secara tepat menyimpulkan
peranan inti dari
protein dalam sistem hidup dengan
menurunkan nama dari
bahasa Yunani proteios , yang
berarti “bertingkat pertama”.
· Protein dapat
memerankan fungsi sebagai
bahan struktural karena seperti
halnya polimer lain, protein memiliki rantai yang panjang dan juga dapat
mengalami cross-linking dan lain-lain.
· Protein juga
dapat berperan sebagai biokatalis untuk reaksi-reaksi kimia dalam sistem
makhluk hidup. Makromolekul ini mengendalikan jalur dan waktu metabolisme yang
kompleks untuk menjaga kelangsungan hidup suatu organisma. Suatu
sistem metabolisme akan
terganggu apabila biokatalis yang
berperan di dalamnya mengalami
kerusakan.
· Keistimewaan lain
dari protein ini
adalah strukturnya yang mengandung N
(15,30-18%), C (52,40%),
H (6,90-7,30%), O
(21-23,50%), S (0,8-2%), disamping C, H, O (seperti juga karbohidrat dan
lemak), dan S
kadang-kadang P, Fe
dan Cu (sebagai
senyawa kompleks dengan protein).
Penggolongan Protein
Protein
adalah molekul yang
sangat vital untuk
organisme dan terdapat di semua
sel. Protein merupakan polimer yang disusun oleh 20 macam asam
amino standar. Rantai
asam amino dihubungkan
dengan ikatan kovalen yang spesifik. Struktur & fungsi ditentukan
oleh kombinasi, jumlah dan urutan
asam amino sedangkan sifat
fisik dan kimiawi dipengaruhi oleh asam amino
penyusunnya.
Penggolongan protein dibedakan menjadi
beberapa macam, antara lain:
1.
Berdasarkan struktur molekulnya
Struktur protein terdiri dari empat macam :
a. Struktur primer (struktur utama)
Struktur
ini terdiri dari
asam-asam amino yang
dihubungkan satu sama lain secara
kovalen melalui ikatan peptida.
gbr a
b. Struktur sekunder
Protein
sudah mengalami interaksi
intermolekul, melalui rantai samping asam amino. Ikatan yang membentuk
struktur ini, didominasi oleh
ikatan hidrogen antar
rantai samping yang
membentuk pola tertentu bergantung
pada orientasi ikatan
hidrogennya. Ada dua
jenis struktur sekunder, yaitu: α-heliks dan β -sheet.
gbr
b
c. Struktur Tersier
Terbentuk
karena adanya pelipatan
membentuk struktur yang kompleks. Pelipatan distabilkan oleh
ikatan hidrogen, ikatan
disulfida, interaksi ionik, ikatan hidrofobik, ikatan hidrofilik.
gbr c
d. Struktur Kuartener
Terbentuk dari beberapa bentuk tersier,
dengan kata lain multi sub unit.
Interaksi intermolekul antar
sub unit protein
ini membentuk struktur
keempat/kuartener
gbr d
2.
Berdasarkan Bentuk dan Sifat Fisik
a. Protein
globular
Terdiri
dari polipeptida yang
bergabung satu sama
lain (berlipat rapat) membentuk
bulat padat. Misalnya
enzim, albumin, globulin, protamin. Protein ini larut dalam
air, asam, basa, dan etanol.
b. Protein serabut (fibrous
protein)
Terdiri
dari peptida berantai
panjang dan berupa
serat-serat yang tersusun memanjang,
dan memberikan peran
struktural atau pelindung. Misalnya
fibroin pada sutera
dan keratin pada
rambut dan bulu domba.
Protein ini tidak
larut dalam air,
asam, basa, maupun etanol.
3.
Berdasarkan Fungsi Biologi
Pembagian protein didasarkan pada fungsinya
di dalam tubuh, antara lain:
a. Enzim (ribonukease, tripsin)
b. Protein transport (hemoglobin, mioglobin,
serum, albumin)
c. Protein
nutrien dan penyimpan
(gliadin/gandum, ovalbumin/telur,
kasein/susu, feritin/jaringan hewan)
d. Protein kontraktil (aktin dan tubulin)
e. Protein Struktural (kolagen, keratin,
fibrion)
f. Protein Pertahanan (antibodi, fibrinogen
dan trombin, bisa ular)
g. Protein Pengatur (hormon insulin dan
hormon paratiroid)
4. Protein
Majemuk
Adalah protein yang mengandung senyawa bukan
protein
a. Fosfoprotein
Protein
yang mengandung fosfor, misalnya
kasein pada susu, vitelin pada kuning telur
b. Kromoprotein
Protein berpigmen, misalnya asam askorbat
oksidase mengandung Cu
c. Fosfoprotein
Protein
yang mengandung fosfor,
misalnya kasein pada
susu, vitelin pada kuning telur
d. Kromoprotein
Protein berpigmen, misalnya asam askorbat
oksidase mengandung Cu
e. Protein Koenzim
Misalnya NAD+, FMN, FAD dan NADP+
f. Protein Koenzim
Misalnya NAD+, FMN, FAD dan NADP+
g. Lipoprotein
Mengandung asam lemak, lesitin
h. Metaloprotein
Mengandung unsur-unsur anorganik (Fe, Co, Mn,
Zn, Cu, Mg dsb)
i. Glikoprotein
Gugus
prostetik karbohidrat, misalnya
musin (pada air
liur), oskomukoid (pada tulang)
j. Nukleoprotein
Protein
dan asam nukleat
berhubungan (berikatan valensi sekunder) misalnya pada jasad renik
Asam Amino dan Protein
Protein adalah poliamida dan hidrolisis
protein menghasilkan asam-asam amino.
Nama asam amino menunjukkan bahwa senyawa ini
mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus karboksil yang bersifat asam dan gugus
amino yang bersifat basa. Asam-asam amino yang terdapat dalam protein adalah asam α-aminokarboksilat.
• Asam amino tersederhana adalah asam amioasetat (H2NCH2CO2H)
yang disebut glisina (glycine). Glycine
tidak memiliki rantai samping sehingga tidak mengandung satu karbon kiral.
• Asam amino lain memiliki rantai samping,
sehingga karbon α-nya bersifat kiral.
Asam amino yang berasal dari protein termasuk
dalam deret-L, artinya gugus-gugus disekeliling karbon α mempunyai konfigurasi
yang sama seperti dalam L-gliseraldehida.
Klasifikasi asam amino menurut fungsi biologisnya:
• Asam amino
Esensial
Asam amino yang diperoleh hanya dari makanan
sehari-hari karena tidak dapat disintesa di dalam tubuh
• Asam amino
Non Esensial
Selain dari makanan dapat juga disintesa
didalam tubuh melalui proses transaminasi.
Asam Amino yang Lazim Terdapat dalam Protein
Peptida
Analisa Protein
Analisis protein dapat dilakukan dengan dua
metode, yaitu ;
*Secara kualitatif terdiri atas ; reaksi Xantoprotein,
reaksi Hopkins-Cole, reaksi Millon, reaksi Nitroprusida, dan reaksi Sakaguchi.
*Secara
kuantitatif terdiri dari
; metode Kjeldahl,
metode titrasi formol, metode Lowry, metode
spektrofotometri visible (Biuret),
dan metode spektrofotometri UV.
1. Reaksi
Xantoprotein
Larutan
asam nitrat pekat
ditambahkan dengan hati-hati
ke dalam larutan protein.
Setelah dicampur terjadi
endapan putih yang
dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi
ialah nitrasi pada inti
benzena yang terdapat
pada molekul protein.
Reaksi ini positif untuk
protein yang mengandung
tirosin, fenilalanin dan triptofan.
2. Reaksi
Hopkins-Cole
Larutan
protein yang mengandung
triptofan dapat direaksikan
dengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat. Pereaksi
ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam air. Setelah dicampur dengan
pereaksi Hopkins-Cole, asam
sulfat dituangkan perlahan-lahan
sehingga membentuk lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat
kemudian akan terjadi
cincin ungu pada
batas antara
kedua lapisan tersebut.
3. Reaksi
Millon
Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan
merkuri nitrat dalam asam nitrat.
Apabila pereaksi ini
ditambahkan pada larutan
protein, akan menghasilkan
endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya
reaksi ini positif untuk fenol-fenol,
karena terbentuknya senyawa merkuri
dengan gugus hidroksifenil
yang berwarna.
4. Reaksi
Natriumnitroprusida
Natriumnitroprusida dalam
larutan amoniak akan
menghasilkan warna merah dengan protein yang
mempunyai gugus –SH
bebas. Jadi protein yang
mengandung sistein dapat memberikan hasil positif.
5. Reaksi
Sakaguchi
Pereaksi
yang digunakan ialah
naftol dan natriumhipobromit. Pada dasarnya
reaksi ini memberikan
hasil positif apabila
ada gugus guanidin. Jadi
arginin atau protein
yang mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah.
6. Metode
Biuret
Larutan
protein dibuat alkalis
dengan NaOH kemudian
ditambahkan larutan CuSO4 encer. Uji
ini untuk menunjukkan
adanya senyawa-senyawa yang
mengandung gugus amida asam yang berada bersama gugus amida yang lain. Uji ini
memberikan reaksi positif yaitu ditandai dengan timbulnya warna merah violet
atau biru violet.
Permasalahan
1. Apa yang dimaksud dengan sifat dipolar
dari asam amino?
2. Apa yang dimaksud ikatan peptide?
Bagaimana ikatan tersebut dapat terbentuk?
3. Jelaskan penggolongan protein berdasarkan “struktur
molekul” nya!
4. Jelaskan sepengetahuan Anda mengenai
reaksi-reaksi analisa protein dalam suatu senyawa!
Referensi
4 komentar
SAYA AKAN MENJAWAB NOMOR 2
BalasHapusPembentukan Ikatan Peptida
Ikatan peptida merupakan ikatan yang terbentuk ketika atom karbon pada gugus karboksil suatu molekul berbagi elektron dengan atom nitrogen pada gugus amina molekul lainnya. ikatan peptida hanya terdapat pada protein.
Reaksi yang terjadi merupakan reaksi kondensasi, hal ini ditandai dengan lepasnya molekul air ketika reaksi berlangsung.[1] Hasil dari ikatan ini merupakan ikatan CO-NH,[2] dan menghasilkan molekul yang disebut amida. Ikatan peptida ini dapat menyerap panjang gelombang 190-230 nm.
Pembentukan Ikatan Peptida
Reaksi pembentukan ikatan peptida antar asam amino dalam protein yang terjadi merupakan reaksi kondensasi, yang ditandai dengan lepasnya molekul air ketika reaksi berlangsung. Hasil dari ikatan ini merupakan ikatan CO-NH, dan menghasilkan molekul yang disebut amida. Semua protein terbuat dari rantai asam amino ikatan yang bersama-sama dalam cara yang sangat spesifik. Sebagian besar asam amino memiliki gugus karboksil tunggal (-COOH) di satu sisi dan gugus amino (NH2-) di sisi lain. Asam amino yang berdekatan dapat membentuk ikatan peptida ketika satu kelompok asam karboksil yang bergabung dengan gugus amino yang lain.
pp
Ketika ikatan peptida terbentuk antara asam amino, molekul air hilang. Jenis reaksi ini disebut reaksi kondensasi. Molekul air (H2O) yang dibuat oleh hilangnya hidroksil (OH-) dari gugus karboksil dan atom hidrogen (H) dari gugus amino. Fakta bahwa semua asam amino ikatan bersama-sama dengan cara ini adalah salah satu faktor yang menentukan bentuk protein yang dibuat.
Ikatan peptida tunggal terjadi antara masing-masing pasangan asam amino. Protein juga disebut polipeptida seperti yang sering terdiri dari puluhan bahkan ratusan asam amino yang telah bergabung bersama menjadi rantai peptida. Ini berarti bahwa protein mengandung banyak ikatan peptida.
Assalamualaikum Wr. Wb. Saya akan menjawab permasalahan nomor 4.
BalasHapusMenurut saya, protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA. Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air.
Saya desi ratna sari akan menjawab permasalahan nomor 1 Asam amino memiliki sebuah gugus asam karboksilat dan gugs amino dalam sebuah molekul. Akibatnya suatu asam amino mengalami reaksi asam-basa untuk membentuk ion dipolar, yaitu suatu ion yang memiliki muatan positif dan negative. Ion dipolar memiliki sebuah muatan positif dan muatan negative sehingga muatan listrik netral. Ion dipolar bersifat amfoter, yaitu dapat bereaksi dengan asam dan asam. Sifat itu disebabkan karena adanya muatan positif dan negative.
BalasHapusassalamualaikum Hana saya akan menjawab permasalahan anda nomor 3
BalasHapusdimana struktur protein meliputi struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener :
A. Struktur Primer
Merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan asam amino yang tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi percabangan rantai. Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara gugus α–amino dengan gugus α–karboksil. Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida. Struktur ini dapat menentukan urutan suatu asam amino dari suatu polipeptida
B. Struktur Sekunder
Merupakan kombinasi antara struktur primer yang linear distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang tulang belakang polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder adalah α-heliks dan β-pleated. Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida yang terlilit atau terlipat secara berulang
Struktur α-heliks terbentuk antara masing-masing atom oksigen karbonil pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke gugus amida pada suatu ikatan peptida empat residu asam amino di sepanjang rantai polipeptidaPada struktur sekunder β-pleated terbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah linear rantai polipeptida.
C. Struktur Tersier
Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan yang tumpang tindih di atas pola struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara rantai samping (gugus R) berbagai asam amino. Struktur ini merupakan konformasi tiga dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar struktur sekunder. Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni ikatan hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik.
Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik akan berikatan di bagian dalam protein globuler yang tidak berikatan dengan air, sementara asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan berada di sisi permukaan luar yang berikatan dengan air di
D. Struktur Kuartener
Adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter protein dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yang akan membentuk protein kompleks yang fungsional. ikatan yang berperan dalam struktur ini adalah ikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik. Protein dengan struktur kuarterner sering disebut juga dengan protein multimerik. Jika protein yang tersusun dari dua sub-unit disebut dengan protein dimerik dan jika tersusun dari empat sub-unit disebut dengan protein tetramerik